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초록

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A putative maltogenic amylase gene (DGMA) was cloned from the Deinococcus geothermalis DSM 11300 genome using the polymerase chain reaction. The gene encoded 608 amino acids with a predicted molecular mass of 68,704 Da. The recombinant DGMA was constitutively expressed using the pHCXHD plasmid. As expected, the recombinant DGMA hydrolyzed cyclodextrins and starch to maltose and pullulan to panose by cleaving the α-(1,4)- glycosidic linkages, as observed for typical maltogenic amylases. Characterization of the recombinant DGMA revealed that the highest maltogenic amylase activity occurred at 40oC and pH 6.0. The half-life of catalytic activity at 65oC and 55oC were 8.2 min and 187.4 min, respectively. DGMA mainly hydrolyzed β- cyclodextrin, soluble starch, and pullulan and its efficient ratio of those substrates was 9:4.5:1.

한국어

D. geothermalis의 dgeo_0475 유전자로부터 만들어지는 효소를 정제하여 그 특성을 확인하였다. DGMA는 분자량이 약 68 kDa 크기의 효소로서 β-CD, soluble starch 및 pullulan을 가수분해하 는 CD 분해 효소임을 확인하였다. 효소의 최적 온도는 40oC 최 적 pH 는 6.0이며 대부분의 기질들을 glucose와 maltose로 가수 분해 하였고 pullulan 및 soluble starch로부터 미량의 panose를 생 성하였다. β-CD를 가장 잘 가수분해하나 기질간 상대적 활성차 이는 다른 CD 분해효소에 비하여 크지 않았다.

목차

Abstract
 서론
  재료 및 방법
  균주
  시약
  유전자 클로닝 및 염기서열 분석
  효소의 생산 및 정제
  효소활성 측정
  박막 크로마토그래피
  결과 및 고찰
   Maltogenic amylase 유전자의 클로닝
   E. coli에서 maltogenic amylase의 발현 및 정제
   재조합 maltogenic amylase 반응의 최적 조건
   재조합 maltogenic amylase의 가수분해 특성
  요약
 감사의 글
 문헌

키워드

저자

• 정진우 [ Jin-Woo Jung | 경희대학교 식품생명공학과 및 생명자원과학연구원 ]
• 정종현 [ Jong-Hyun Jung | 경희대학교 식품생명공학과 및 생명자원과학연구원 ]
• 서동호 [ Dong-Ho Seo | 경희대학교 식품생명공학과 및 생명자원과학연구원 ]
• 김병용 [ Byung-Yong Kim | 경희대학교 식품생명공학과 및 생명자원과학연구원 ]
• 박천석 [ Cheon-Seok Park | 경희대학교 식품생명공학과 및 생명자원과학연구원 ] Corresponding author

참고문헌

발행기관

간행물

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• 간행물명

  한국식품과학회지 [Korean Journal of Food Science and Technology]

• 간기

  격월간

• pISSN

  0367-6293

• 수록기간

  1969~2011

• 십진분류

  KDC 574 DDC 664