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Central carbon metabolism in the hyperthermophilic archaeon, Thermococcus kodakaraensis KOD1

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  • 발행기관
    한국생물공학회 바로가기
  • 간행물
    한국생물공학회 학술대회 바로가기
  • 통권
    2007 추계학술대회 및 국제심포지엄 (2007.10)바로가기
  • 페이지
    pp.1-1
  • 저자
    Tadayuki Imanaka
  • 언어
    영어(ENG)
  • URL
    https://www.earticle.net/Article/A99869

※ 원문제공기관과의 협약기간이 종료되어 열람이 제한될 수 있습니다.

원문정보

초록

영어
I will present our recent findings on the pathways and their regulation involved in central carbon metabolism in the hyperthermophilic archaeon, Thermococcus kodakaraensis KOD1. The entire genome sequence of this archaeon has been determined (1) and gene disruption systems have been developed (2). A whole genome DNA microarray is also available for transcriptome studies. T. kodakaraensis can utilize a variety of organic compounds for growth, which include poly(oligo)saccharides, peptides, amino acids and pyruvate (3). This archaeon utilizes the modified Embden-Meyerhof pathway for glycolysis, and we have examined the enzymes involved in the conversion of glyceraldehyde 3-phosphate to 3-phosphoglycerate, and phosphoenolpyruvate to pyruvate (4). In terms of gluconeogenesis, we have performed a biochemical and genetic analysis on the key enzyme fructose-1,6-bisphosphatase (5). Enzymes involved in the production of glycogen have also been identified (6), as well as a novel degradation pathway for chitin (7). T. kodakaraensis does not harbor a complete set of genes corresponding to the pentose phosphate pathway, necessary for pentose and nucleotide synthesis in bacteria and eukaryotes. We instead found that a reverse flux of the ribulose monophosphate pathway is responsible for pentose synthesis in this organism (8). Through investigations on the physiological role of Type III Rubiscos (9), we have identified a novel pathway that may be involved in retrieving excess pentose carbon and redirecting it back to glycolysis (10). In terms of amino acid metabolism, a variety of aminotransferase and 2-oxo acid:ferredoxin oxidoreductase homologs are present on the T. kodakaraensis genome. In search of (ADP-forming) acyl-CoA synthetases that should function in further breakdown of amino acids, we found that the five acetyl-CoA synthetase paralogs present on the genome encode acyl-CoA synthetases with distinct substrate specificities (11). A fruitful collaboration has also led to the identification of the regulator that is responsible for controlling glycolytic and gluconeogenic modes of growth in T. kodakaraensis (12).

저자

  • Tadayuki Imanaka [ Department of Synthetic Chemistry and Biological Chemistry, Graduate School of Engineering, Kyoto University, Kyoto, Japan ]

참고문헌

자료제공 : 네이버학술정보

간행물 정보

발행기관

  • 발행기관명
    한국생물공학회 [The Korean Society for Biotechnology and Bioengineering]
  • 설립연도
    1984
  • 분야
    공학>생물공학
  • 소개
    이 법인은 생물 공학의 발전과 보급에 이바지하고, 회원 상호 간의 연구 협력과 친목을 도모함을 목적으로 한다 1. 생물공학 분야의 발전을 위한 연구 협력 2. 생물공학의 실용화를 촉진시키기 위한 산학 협동 3. 학술연구 발표회, 강연회, 연수회 등 학술활동의 개최 4. 국,영문 학술지,소식지,학술회의 Proceedings 및 학술도서의 발간 5. 생물공학 발전을 위한 정책 건의 6. 기타 국제 교류 등 본 학회의 목적 달성을 위한 제반 활동

간행물

  • 간행물명
    한국생물공학회 학술대회
  • 간기
    반년간
  • 수록기간
    1985~2013
  • 십진분류
    KDC 476 DDC 576

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