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A Determinant Residue of Substrate Specificity in Nitrilase from Rhodococcus rhodochrous ATCC 33278 for Aliphatic and Aromatic Nitriles
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- 발행기관
- 한국생물공학회 바로가기
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- 간행물
- 한국생물공학회 학술대회 바로가기
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- 통권
- 2008 춘계학술대회 및 국제심포지움 (2008.04)바로가기
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- 페이지
- pp.208-208
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- 저자
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- 언어
- 영어(ENG)
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- URL
- https://www.earticle.net/Article/A98787
※ 원문제공기관과의 협약기간이 종료되어 열람이 제한될 수 있습니다.
원문정보
초록
- 영어
- The nitrilase from Rhodococcus rhodochrous ATCC 33278 hydrolyzes both aliphatic and aromatic nitriles. When the enzyme containing Tyr at the position of 142 was substituted into aromatic amino acid (Phe), the mutant retained activity for both class of substrates. However, the mutants containing non-polar aliphatic amino acid (Ala, Val, or Leu) at the position of 142 had activity only for aromatic substrates such as benzonitrile, m-tolunitrile, and 2-cyanopyridine, not for aliphatic substrates. The results suggest that the enzyme reaction is likely to involve conjugated phi-electron system of aromatic ring as electron acceptor. The mutants containing charged amino acid such as Asp, Glu, Arg, or Asn at the position 142 had no activity for all nitriles due to disruption of hydrophobic interaction with substrate. Thus, the amino acid at the position 142 is a molecular determinant of substrate specificity in the nitrilase.
저자
간행물 정보
발행기관
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- 발행기관명
- 한국생물공학회 [The Korean Society for Biotechnology and Bioengineering]
- 설립연도
- 1984
- 분야
- 공학>생물공학
- 소개
- 이 법인은 생물 공학의 발전과 보급에 이바지하고, 회원 상호 간의 연구 협력과 친목을 도모함을 목적으로 한다 1. 생물공학 분야의 발전을 위한 연구 협력 2. 생물공학의 실용화를 촉진시키기 위한 산학 협동 3. 학술연구 발표회, 강연회, 연수회 등 학술활동의 개최 4. 국,영문 학술지,소식지,학술회의 Proceedings 및 학술도서의 발간 5. 생물공학 발전을 위한 정책 건의 6. 기타 국제 교류 등 본 학회의 목적 달성을 위한 제반 활동
간행물
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- 간행물명
- 한국생물공학회 학술대회
- 간기
- 반년간
- 수록기간
- 1985~2013
- 십진분류
- KDC 476 DDC 576
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