We studied charge engineered ubiquitin as a fusion partner in recombinant E.coli system. The ubiquitin sequence led fusion protein containing target protein to be expressed in a soluble form and/or over expression. The fusion protein is clearly cut at the junction between ubiquitin and target protein by ubiquitin specific protease, so that we could obtain target proteins with an exact N-terminal sequence. For the purpose of efficient purification, we changed the pI of fusion protein by adding polylysine or polyarginine to N-terminal end of modified ubiquitin in which three surface glutamic acids were substituted for arginine or lysine. The fusion proteins expressed in such a recombinant E. coli system were conveniently purified by using ion-exchange chromatographies. Especially in some cases of using on column cleavage system, the production yields of finally purified objective proteins were confirmed to be over 1.0 gram per 1.0 Liter fermentation broth.
저자
Chul Soo Shin [ Advanced Protein Technologies Corp. ]
한국생물공학회 [The Korean Society for Biotechnology and Bioengineering]
설립연도
1984
분야
공학>생물공학
소개
이 법인은 생물 공학의 발전과 보급에 이바지하고, 회원 상호 간의 연구 협력과 친목을 도모함을 목적으로 한다
1. 생물공학 분야의 발전을 위한 연구 협력
2. 생물공학의 실용화를 촉진시키기 위한 산학 협동
3. 학술연구 발표회, 강연회, 연수회 등 학술활동의 개최
4. 국,영문 학술지,소식지,학술회의 Proceedings 및 학술도서의 발간
5. 생물공학 발전을 위한 정책 건의
6. 기타 국제 교류 등 본 학회의 목적 달성을 위한 제반 활동