Earticle

현재 위치 Home

Abstracts for poster Presentation

Conjugation Strategies Using Mannose-6-phosphate Glycans Derived from Glyco-engineered Yeast Cell Wall Proteins

첫 페이지 보기
  • 발행기관
    한국당과학회 바로가기
  • 간행물
    한국당과학회 학술대회 바로가기
  • 통권
    2017 한국당과학회 동계학술대회 (2017.01)바로가기
  • 페이지
    pp.41-41
  • 저자
    Ji-Yeon Kang, Keun Koo Shin, Ohsuck Kwon, Doo-Byoung Oh
  • 언어
    영어(ENG)
  • URL
    https://www.earticle.net/Article/A294799

※ 원문제공기관과의 협약기간이 종료되어 열람이 제한될 수 있습니다.

원문정보

초록

영어
Most of the therapeutic enzymes, which is used for treatment of lysosomal storage diseases, require the glycans containing mannose-6-phosphate (M-6-P). It has been shown that the increased content of M-6-P glycan enhances lysosomal targeting and, therefore, the efficacy of therapeutic enzymes [1]. We have constructed the glyco-engineered yeast harboring very high content of mannosylphosphorylated N-glycans, which can be converted to M-6-P glycan through an uncapping process [2]. In this study, cell wall mannoproteins of the glyco-engineered yeast were extracted by using hot citrate buffer and then digested with pronase, which generated mannosylphosphorylated glycans as attached to asparagine amino acid (Asn). Through the mild acid hydrolysis for uncapping and α(1,2)-mannosidase treatment for trimming, these Asn-linked glycans were converted to Asn-linked M-6-P glycans, which were specifically purified by titanium dioxide resin. The purified Asn-linked M-6-P glycans could be easily conjugated with the crosslinkers containing an amine-reactive group such as a N-hydroxysuccinimide esters which attacks amine group of Asn. Using a chemical group (maleimide, azide or dibenzo-bicyclo-octyne) at the opposite site of the attached cross-linkers, M-6-P glycans were successfully conjugated to target proteins. Proper conjugation of M-6-P glycan to target protein was confirmed by increase of molecular weight in SDS-PAGE and lectin blot using domain 9 of cation-independent M-6-P receptor. Further, M-6-P glycan-conjugated protein was shown to be internalized and targeted to lysosomes of cells.

저자

  • Ji-Yeon Kang [ Synthetic Biology and Bioengineering Research Center, Korean Research Institute of Bioscience & Biotechnology, Daejeon 305-806, Korea ]
  • Keun Koo Shin [ Synthetic Biology and Bioengineering Research Center, Korean Research Institute of Bioscience & Biotechnology, Daejeon 305-806, Korea ]
  • Ohsuck Kwon [ Synthetic Biology and Bioengineering Research Center, Korean Research Institute of Bioscience & Biotechnology, Daejeon 305-806, Korea ]
  • Doo-Byoung Oh [ Synthetic Biology and Bioengineering Research Center, Korean Research Institute of Bioscience & Biotechnology, Daejeon 305-806, Korea ]

참고문헌

자료제공 : 네이버학술정보

간행물 정보

발행기관

  • 발행기관명
    한국당과학회 [Korean Society for Glycoscience]
  • 설립연도
    2006
  • 분야
    의약학>약학
  • 소개
    본 학회는 화학, 생화학, 분자생물학, 미생물학, 식품공학, 의학, 약학, 유전공학 및 생물공학, 환경 및 기타 공업 등 전 분야의 탄수화물관련 이론과 기술을 연구 발전시키고 산학협동을 통해 이를 보급하여 국내 관련 산업의 발전 및 국민생활의 과학화에 기여하고자 하며, 이러한 목표와 비젼의 실현을 위해 회원들이 적극적인 참여와 활동을 전개하고자 한다.

간행물

  • 간행물명
    한국당과학회 학술대회
  • 간기
    연간
  • 수록기간
    2006~2022
  • 십진분류
    KDC 517 DDC 614

이 권호 내 다른 논문 / 한국당과학회 학술대회 2017 한국당과학회 동계학술대회

    피인용수 : 0건 (자료제공 : 네이버학술정보)

    함께 이용한 논문 이 논문을 다운로드한 분들이 이용한 다른 논문입니다.

      출처 : 네이버학술정보

        0개의 논문이 장바구니에 담겼습니다.

        페이지 저장
        소속기관 조회
        이용자님의 소속기관(단체)이 서비스에 가입되어 있는지 확인해 보십시오.
        기관회원에 소속되어 있는 이용자는 원문을 무료로 이용할 수 있습니다.