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Unique high-order oligomerization of syndecan-3 is induced by the transmembrane domain
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- 발행기관
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- 간행물
- 한국당과학회 학술대회 바로가기
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- 통권
- 2016 한국당과학회 하계학술대회 (2016.07)바로가기
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- 페이지
- pp.36-36
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- 저자
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- 언어
- 영어(ENG)
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- URL
- https://www.earticle.net/Article/A294754
※ 원문제공기관과의 협약기간이 종료되어 열람이 제한될 수 있습니다.
원문정보
초록
- 영어
- Syndecans are a cell surface single-pass transmembrane protein which is involved in various cellular functions. It is known that syndecans form homo-, hetero-dimer through transmembrane domain and the extent of dimerization affects intracellular signaling. However, little has been known about transmembrane domain of syndecan-3. In this research, it is discovered that syndecan-3 forms SDS-resistant higher-order oligomerization through transmembrane domain and alanine located nearby GxxxG motif has a crucial role to maintain oligomer among 25 hydrophobic transmembrane amino acids. Moreover, the pattern of higher-order oligomerization has an influence to regulate cellular function such as migration in neuroblastoma. In conclusion, syndecan-3 has a distinct feature of higher-order oligomerization through transmembrane domain in constrast with other syndecan family proteins and alanine is a key amino acid which has an ability to form oligomer and also these pattern of oligomerization in syndecan-3 is linked to cell behavior.
저자
간행물 정보
발행기관
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- 발행기관명
- 한국당과학회 [Korean Society for Glycoscience]
- 설립연도
- 2006
- 분야
- 의약학>약학
- 소개
- 본 학회는 화학, 생화학, 분자생물학, 미생물학, 식품공학, 의학, 약학, 유전공학 및 생물공학, 환경 및 기타 공업 등 전 분야의 탄수화물관련 이론과 기술을 연구 발전시키고 산학협동을 통해 이를 보급하여 국내 관련 산업의 발전 및 국민생활의 과학화에 기여하고자 하며, 이러한 목표와 비젼의 실현을 위해 회원들이 적극적인 참여와 활동을 전개하고자 한다.
간행물
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- 간행물명
- 한국당과학회 학술대회
- 간기
- 연간
- 수록기간
- 2006~2022
- 십진분류
- KDC 517 DDC 614
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