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Protein engineering for glycosylation of flavonoid in Escherichia coli by in-vivo
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- 발행기관
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- 간행물
- 한국당과학회 학술대회 바로가기
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- 통권
- 2013 한국당과학회 하계학술대회 (2013.08)바로가기
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- 페이지
- pp.66-66
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- 저자
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- 언어
- 영어(ENG)
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- URL
- https://www.earticle.net/Article/A212756
※ 원문제공기관과의 협약기간이 종료되어 열람이 제한될 수 있습니다.
원문정보
초록
- 영어
- Glycodiversification and glycorandomization, invaluable tools for generating biochemical diversity, can be catalyzed by flexible glycosyltransferases (GTs), which attach various activated sugar “donors” onto different type of “acceptor” molecules. Among discovered and successfully developed protein engineering techniques, creation of hybrid protein have been evaluated as very powerful approach to produce enzyme with new activity. Theoretically, hybrid protein was built up by different fragments from various parent molecules. Particularly, engineered GTs have been used as wonderful catalysts for making new glycosylated compound, for example, the generation of new hybrid glycopeptides or glycosylation of scopoletin by GT from Arabidopsisthalianaorproducing novel urdamycin derivatives, etc. Applying protein modeling, we have constructed a hybrid protein HT1 that is composed of DnrS-derived N-terminal and DesVII-originated C-terminal. The enzyme activity was tested using various activated sugar produced Escherichia coli system (such as TDP-rhamnose, UDP-xylose and UDP-6-deoxy-allose) in combination with the transformation of phenolic substrate (flavonoid, stilbene, quinone, etc). The initial result showed that hybrid protein significant change in regio-specific activity in comparison with parent molecule (DnrSandDesVII), particularly, enabling produce flavonol and flavanone-O-rhamnoside such as quercetin, kaempferol, myricetin, andnaringenin-O-rhamnoside. The experiment of glyco-diversification is continuously carrying out to determine the level of enzyme’s promiscuity and which type of the most favorite substrate was recruited. Therefore, the chimeric protein HT1 is apromising tool to divert the natural products. Furthermore it is possible to improve or alter enzyme activity by domain swapping from far related glycosyltransferases.
저자
간행물 정보
발행기관
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- 발행기관명
- 한국당과학회 [Korean Society for Glycoscience]
- 설립연도
- 2006
- 분야
- 의약학>약학
- 소개
- 본 학회는 화학, 생화학, 분자생물학, 미생물학, 식품공학, 의학, 약학, 유전공학 및 생물공학, 환경 및 기타 공업 등 전 분야의 탄수화물관련 이론과 기술을 연구 발전시키고 산학협동을 통해 이를 보급하여 국내 관련 산업의 발전 및 국민생활의 과학화에 기여하고자 하며, 이러한 목표와 비젼의 실현을 위해 회원들이 적극적인 참여와 활동을 전개하고자 한다.
간행물
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- 간행물명
- 한국당과학회 학술대회
- 간기
- 연간
- 수록기간
- 2006~2022
- 십진분류
- KDC 517 DDC 614
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