ω-Transaminase has a great potential in pharmaceutical industry due to its ability to synthesize chiral amines and amino acids that are used as intermediate for chiral drugs. However size constraints in the active site pocket of ω-transaminase limits production of various enantiopure amino acids. To overcome this stringency of substrate specificity, protein engineering was applied. From the docking model, a single point mutations were introduced to the active site residue to expand the small pocket. The resulting mutants showed enhanced activity toward keto acids, amino acids, and amines carrying bulky substituents. This work was supported by the Advanced Biomass R&D Center (ABC- 2010-0029737) and the Basic Science Research Program (2010-0024448) through the National Research Foundation of Korea funded by the Ministry of Education, Science and Technology.
한국생물공학회 [The Korean Society for Biotechnology and Bioengineering]
설립연도
1984
분야
공학>생물공학
소개
이 법인은 생물 공학의 발전과 보급에 이바지하고, 회원 상호 간의 연구 협력과 친목을 도모함을 목적으로 한다
1. 생물공학 분야의 발전을 위한 연구 협력
2. 생물공학의 실용화를 촉진시키기 위한 산학 협동
3. 학술연구 발표회, 강연회, 연수회 등 학술활동의 개최
4. 국,영문 학술지,소식지,학술회의 Proceedings 및 학술도서의 발간
5. 생물공학 발전을 위한 정책 건의
6. 기타 국제 교류 등 본 학회의 목적 달성을 위한 제반 활동