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연구논문

Chromosomal Integration에 의해 제조한 Bacillus clausii C5 유래의 alkaline protease의 세제 첨가제 응용성
Feasibility as a Laundry Detergent Additive of an Alkaline Protease from Bacillus clausii C5 Transformed by Chromosomal Integration

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  • 발행기관
    한국생물공학회 바로가기
  • 간행물
    KSBB Journal KCI 등재 바로가기
  • 통권
    제27권 제6호 (2012.12)바로가기
  • 페이지
    pp.352-360
  • 저자
    주한승, 최장원
  • 언어
    한국어(KOR)
  • URL
    https://www.earticle.net/Article/A194335

※ 원문제공기관과의 협약기간이 종료되어 열람이 제한될 수 있습니다.

원문정보

초록

영어
Bacillus clausii I-52 which produced SDS- and H2O2-tolerant extracellular alkaline protease (BCAP) was isolated from heavily polluted tidal mud flat of West Sea in Incheon, Korea and stable strain (transformant C5) of B. clausii I-52 harboring another copy of BCAP gene in the chromosome was developed using the chromosome integration vector, pHPS9-fuBCAP. When investigated the production of BCAP using B. clausii transformant C5 through pilot-scale submerged fermentation (500 L) at 37℃ for 30 h with an aeration rate of 1 vvm and agitation rate of 250 rpm, protease yield of approximately 105,700 U/mL was achieved using an optimized medium (soybean meal 2%, wheat flour 1%, sodium citrate 0.5%, K2HPO4 0.4%, Na2HPO4 0.1%, NaCl 0.4%, MgSO4 · 7H2O 0.01%, FeSO4 · 7H2O 0.05%, liquid maltose 2.5%, Na2CO3 0.6%). The enzyme stability of BCAP was increased by addition of polyols (10%, v/v) and also, the stabilities of BCAP towards not only the thermal-induced inactivation at 50℃ but also the SDS and H2O2-induced inactivation at 50℃ were enhanced. Among the polyols examined, the best result was obtained with propylene glycol (10%, v/v). The BCAP supplemented with propylene glycol exhibited extreme stability against not only the detergent components such as α-orephin sulfonate (AOS) and zeolite but also the commercial detergent preparations. The granulized enzyme of BCAP was prepared with approximately 1,310,000 U/g of granule. Wash performance analysis using EMPA test fabrics revealed that BCAP granule exhibited high efficiency for removal of protein stains in the presence of anionic surfactants as well as bleaching agents. When compared to Savinase 6TⓇ and Everlase 6TⓇ manufactured by Novozymes, BCAP under this study probably showed similar or higher efficiency for the removal of protein stains. These results suggest that the alkaline protease produced from B. clausii transformant C5 showing high stability against detergents and high wash performance has significant potential and a promising candidate for use as a detergent additive.

목차

Abstract
 1. 서론
 2. 재료 및 방법
  2.1. 시약 및 재료
  2.2. Bacterial strain 및 배지
  2.3. 단백질 분해효소 활성 측정
  2.4. Pilot-scale 발효, 회수 및 농축
  2.5. 안정화 연구
  2.6. 세제 성분에 대한 안정성
  2.7. Washing performance
 3. 결과 및 고찰
  3.1. Pilot-scale 발효
  3.2. 안정화 연구
  3.3. 세제 성분에 대한 안정성
  3.4. Washing performance
 4. 결론
 References

키워드

Washing performance stability alkaline protease Bacillus clausii I-52

저자

  • 주한승 [ Han-Seung Joo | 씨앤제이바이오텍(주) ]
  • 최장원 [ Jang Won Choi | 대구대학교 바이오산업학과 ]

참고문헌

자료제공 : 네이버학술정보

간행물 정보

발행기관

  • 발행기관명
    한국생물공학회 [The Korean Society for Biotechnology and Bioengineering]
  • 설립연도
    1984
  • 분야
    공학>생물공학
  • 소개
    이 법인은 생물 공학의 발전과 보급에 이바지하고, 회원 상호 간의 연구 협력과 친목을 도모함을 목적으로 한다 1. 생물공학 분야의 발전을 위한 연구 협력 2. 생물공학의 실용화를 촉진시키기 위한 산학 협동 3. 학술연구 발표회, 강연회, 연수회 등 학술활동의 개최 4. 국,영문 학술지,소식지,학술회의 Proceedings 및 학술도서의 발간 5. 생물공학 발전을 위한 정책 건의 6. 기타 국제 교류 등 본 학회의 목적 달성을 위한 제반 활동

간행물

  • 간행물명
    KSBB Journal
  • 간기
    격월간
  • pISSN
    1225-7117
  • 수록기간
    2009~2013
  • 십진분류
    KDC 476 DDC 576

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