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PP-4, Session 2: Glycobiology II, Chairperson: Chun-Hung Lin, Sopit Wongkham

NMR Analyses of the Conformational Transition of theAntibacterial Peptide Sarcotoxin IA Interacting with Lipid A

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  • 발행기관
    한국당과학회 바로가기
  • 간행물
    한국당과학회 학술대회 바로가기
  • 통권
    ACGG 2012 Conference (2012.10)바로가기
  • 페이지
    pp.39-39
  • 저자
    Maho Yagi-Utsumi, Pornthip Boonsri, Yoshiki Yamaguchi, Koichi Kato
  • 언어
    영어(ENG)
  • URL
    https://www.earticle.net/Article/A192794

※ 원문제공기관과의 협약기간이 종료되어 열람이 제한될 수 있습니다.

원문정보

초록

영어
Glycolipids offer recognition sites of a variety of proteins such as antibodies and microbial toxins, thereby playing physiological and pathological roles on cell membrane surfaces.Therefore, these glycolipid-protein interaction systems could be potential therapeutic targets for various diseases, including bacterial infections and neurodegenerative disorders [1]. To elucidate the underlying mechanisms of molecular recognition between glycolipids and proteins, we investigatedthe interaction between sarcotoxin IA and lipid Aas a model system to characterize conformational transitions and intermolecular interactions of the membrane-binding peptides promoted on glycolipids. Lipid A is a major component of the outer membrane of Gram-negative bacteria and can be a recognition target in the innate immune system. This molecule can also serve as targets of sarcotoxin IA, which is a 39-residue cecropin-type antibacterial peptide from Sarcophaga peregrina. In order to obtain structural information at atomic level, we expressed sarcotoxin IA peptides in Escherichia coli to achieve 13C- and15N-labeling for detailed NMR analyses. We observed NMR spectral changes of sarcotoxin IA upon interacting with lipid A, which was embeded in micelles composed of dodecylphosphocholine. Our spectroscopic data revealed that the N-terminal segment of sarcotoxin IA was converted from random- coil to an amphiphilic α-helix upon specific binging to lipid A. By inspecting chemical shift perturbation data, we successfully identified key lysine residues involved in interaction with lipid A and consequent antibacterial activity.

저자

  • Maho Yagi-Utsumi [ Institute for Molecular Science and Okazaki Institute for Integrative Bioscience,National Institutes of Natural Sciences, Graduate School of Pharmaceutical Sciences, Nagoya City University, 3-1 Tanabe-dori, Mizuho-ku, Nagoya, 467-8603, Japan ]
  • Pornthip Boonsri [ Institute for Molecular Science and Okazaki Institute for Integrative Bioscience,National Institutes of Natural Sciences, 5-1 Higashiyama, Okazaki,444-8787, Japan, Department of Chemistry,Faculty of Science, Kasetsart University, Bangkok, 10900, Thailand ]
  • Yoshiki Yamaguchi [ Advanced Science Institute, RIKEN, 2-1 Hirosawa, Wako, 351-0198, Japan ]
  • Koichi Kato [ Institute for Molecular Science and Okazaki Institute for Integrative Bioscience,National Institutes of Natural Sciences, Graduate School of Pharmaceutical Sciences, Nagoya City University, 3-1 Tanabe-dori, Mizuho-ku, Nagoya, 467-8603, Japan ]

참고문헌

자료제공 : 네이버학술정보

간행물 정보

발행기관

  • 발행기관명
    한국당과학회 [Korean Society for Glycoscience]
  • 설립연도
    2006
  • 분야
    의약학>약학
  • 소개
    본 학회는 화학, 생화학, 분자생물학, 미생물학, 식품공학, 의학, 약학, 유전공학 및 생물공학, 환경 및 기타 공업 등 전 분야의 탄수화물관련 이론과 기술을 연구 발전시키고 산학협동을 통해 이를 보급하여 국내 관련 산업의 발전 및 국민생활의 과학화에 기여하고자 하며, 이러한 목표와 비젼의 실현을 위해 회원들이 적극적인 참여와 활동을 전개하고자 한다.

간행물

  • 간행물명
    한국당과학회 학술대회
  • 간기
    연간
  • 수록기간
    2006~2022
  • 십진분류
    KDC 517 DDC 614

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