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SYM-9, Session III: Glycobiology II, Chair: Young Kug Choo (Wonkwang University)

Corynebacterium diphtheriae sialidase and its application

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  • 발행기관
    한국당과학회 바로가기
  • 간행물
    한국당과학회 학술대회 바로가기
  • 통권
    2011 한국당과학회 동계 학술대회 (2011.01)바로가기
  • 페이지
    pp.16-16
  • 저자
    Seonghun Kim, Doo-Byoung Oh, Hyun-Ah Kang, Ohsuk Kwon
  • 언어
    영어(ENG)
  • URL
    https://www.earticle.net/Article/A192614

※ 원문제공기관과의 협약기간이 종료되어 열람이 제한될 수 있습니다.

원문정보

초록

영어
Corynebacterium diphtheriae is a Gram-positive pathogenic bacterium that causes diphtheria. It can decorate its cell surfaces with sialic acids which were often scavenged from host sialoglycoconjugates using its surface-localized sialidase related enzymes. In the present study, we have identified a putative sialidase gene, nanH, from C. diphtheriae KCTC3075 and characterized its product for enzyme activity. C. diphtheriae sialidase NanH can cleave α(2,3)- and α(2,6)-linked sialic acid from sialic acid-containing substrates. Even though the efficiency was low, the sialidase was able to catalyse the transfer of sialic acid using several sialoconjugates as donor. In addition, using the reversible reaction mechanism of C. diphtheriae NanH, we also constructed an in vitro trans-sialylation system by reconstructing the exogenous sialoglycoconjugate synthesis system of pathogens on the surfaces of yeast cells. C. diphtheriae nanH gene was cloned into the yeast surface display vector pYD1 based on the Aga1p-Aga2p platform to immobilize the enzyme on the surface of the yeast Saccharomyces cerevisiae. The surface-displayed recombinant NanH protein was expressed as a fully active sialidase and also transferred sialic acids from pNP- α-sialoside, a sialic acid donor substrate, to human-type asialo-N-glycans. Moreover, this system was capable of attaching sialic acids to the glycans of asialofetuin via α(2,3)- or α(2,6)-linkage. The cell surface-expressed C. diphtheriae sialidase showed its potential as a useful whole cell biocatalyst for the transfer of sialic acid as well as the hydrolysis of N-glycans containing α (2,3)- and α(2,6)-linked sialic acids for glycoprotein remodeling.

저자

  • Seonghun Kim [ Korea Research Institute of Bioscience & Biotechnology, Jeongeup 580-185, Korea ]
  • Doo-Byoung Oh [ Deptartment of Life Science, Chung-Ang University ]
  • Hyun-Ah Kang [ Korea Research Institute of Bioscience & Biotechnology ]
  • Ohsuk Kwon [ Deptartment of Life Science, Chung-Ang University ]

참고문헌

자료제공 : 네이버학술정보

간행물 정보

발행기관

  • 발행기관명
    한국당과학회 [Korean Society for Glycoscience]
  • 설립연도
    2006
  • 분야
    의약학>약학
  • 소개
    본 학회는 화학, 생화학, 분자생물학, 미생물학, 식품공학, 의학, 약학, 유전공학 및 생물공학, 환경 및 기타 공업 등 전 분야의 탄수화물관련 이론과 기술을 연구 발전시키고 산학협동을 통해 이를 보급하여 국내 관련 산업의 발전 및 국민생활의 과학화에 기여하고자 하며, 이러한 목표와 비젼의 실현을 위해 회원들이 적극적인 참여와 활동을 전개하고자 한다.

간행물

  • 간행물명
    한국당과학회 학술대회
  • 간기
    연간
  • 수록기간
    2006~2022
  • 십진분류
    KDC 517 DDC 614

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