현재 위치
Home
Poster-23
O-GlcNAcylation of Tubulin Inhibits Its Polymerization
-
- 발행기관
- 한국당과학회 바로가기
-
- 간행물
- 한국당과학회 학술대회 바로가기
-
- 통권
- 2010년 한국당과학회 하계학술대회 (2010.06)바로가기
-
- 페이지
- pp.95-95
-
- 저자
-
- 언어
- 영어(ENG)
-
- URL
- https://www.earticle.net/Article/A192593
※ 원문제공기관과의 협약기간이 종료되어 열람이 제한될 수 있습니다.
원문정보
초록
- 영어
- The attachment of O-linked β-N-acetylglucosamine (O-GlcNAc) to proteins is an abundant and reversible modification that involves many cellular processes including transcription, translation, cell proliferation, apoptosis, and signal transduction. Here, we found that the O-GlcNAc modification pattern was altered during all-trans retinoic acid (tRA)-induced neurite outgrowth in the MN9D neuronal cell line. We identified several O-GlcNAcylated proteins using mass spectrometric analysis, including α- and β-tubulin. Further analysis of α- and β-tubulin revealed that O-GlcNAcylated peptides mapped between residues 173 and 185 of α-tubulin and between residues 216 and 238 of β-tubulin, respectively. We found that an increase in α-tubulin O-GlcNAcylation reduced heterodimerization and that O-GlcNAcylated tubulin did not polymerize into microtubules. Consequently, when O-GlcNAcase inhibitors were co-incubated with tRA, the extent of neurite outgrowth was decreased by 20% compared to control. Thus, our data indicate that the O-GlcNAcylation of tubulin negatively regulates microtubule formation.
저자
간행물 정보
발행기관
-
- 발행기관명
- 한국당과학회 [Korean Society for Glycoscience]
- 설립연도
- 2006
- 분야
- 의약학>약학
- 소개
- 본 학회는 화학, 생화학, 분자생물학, 미생물학, 식품공학, 의학, 약학, 유전공학 및 생물공학, 환경 및 기타 공업 등 전 분야의 탄수화물관련 이론과 기술을 연구 발전시키고 산학협동을 통해 이를 보급하여 국내 관련 산업의 발전 및 국민생활의 과학화에 기여하고자 하며, 이러한 목표와 비젼의 실현을 위해 회원들이 적극적인 참여와 활동을 전개하고자 한다.
간행물
-
- 간행물명
- 한국당과학회 학술대회
- 간기
- 연간
- 수록기간
- 2006~2022
- 십진분류
- KDC 517 DDC 614
이 권호 내 다른 논문 / 한국당과학회 학술대회 2010년 한국당과학회 하계학술대회
피인용수 : 0건 (자료제공 : 네이버학술정보)
함께 이용한 논문 이 논문을 다운로드한 분들이 이용한 다른 논문입니다.
출처 : 네이버학술정보
0개의 논문이 장바구니에 담겼습니다.