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Transglycosylation Activity of α-Glucosidase from Thermotoga maritima: Production of β-cyclodextrin derivatives

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  • 발행기관
    한국당과학회 바로가기
  • 간행물
    한국당과학회 학술대회 바로가기
  • 통권
    4th 2009 Annual Meeting of Korean Society for Glycoscience in 2009 (2009.11)바로가기
  • 페이지
    pp.59-59
  • 저자
    Sarita Paudel, Hei Chan Lee, Jae Kyung Sohng
  • 언어
    영어(ENG)
  • URL
    https://www.earticle.net/Article/A192549

※ 원문제공기관과의 협약기간이 종료되어 열람이 제한될 수 있습니다.

원문정보

초록

영어
α-Glucosidase of Thermotoga maritima belongs to family 4 of the Glycosyl hydrolases. The enzyme α-glucosidase has the unusual property of requiring NAD+, divalent metal cations Mn2+ and reducing conditions (DTT) for activity. The gene aglS encoding 459 amino acid with 51 kDa was expressed under the control of the T7 promoter in Escherichia coli. It was found soluble form and thermo-stable up to 70oC. It showed hydrolyzing activity towards para-nitrophenyl-α-D-glucoside (pNP-α-Glc). The transglycosylation activity was tested using maltoseand sucrose as donor and cyclodextrin as acceptor. The molecular mass of cyclodextrin containing two glycosyl moieties is seen in ESI/MS when maltose and sucrose was used as donor. The further analysis is yet to be confirmed.

저자

  • Sarita Paudel [ Institute of Biomolecule Reconstruction (iBR), Sun Moon University ]
  • Hei Chan Lee [ Institute of Biomolecule Reconstruction (iBR), Sun Moon University ]
  • Jae Kyung Sohng [ Institute of Biomolecule Reconstruction (iBR), Sun Moon University ]

참고문헌

자료제공 : 네이버학술정보

간행물 정보

발행기관

  • 발행기관명
    한국당과학회 [Korean Society for Glycoscience]
  • 설립연도
    2006
  • 분야
    의약학>약학
  • 소개
    본 학회는 화학, 생화학, 분자생물학, 미생물학, 식품공학, 의학, 약학, 유전공학 및 생물공학, 환경 및 기타 공업 등 전 분야의 탄수화물관련 이론과 기술을 연구 발전시키고 산학협동을 통해 이를 보급하여 국내 관련 산업의 발전 및 국민생활의 과학화에 기여하고자 하며, 이러한 목표와 비젼의 실현을 위해 회원들이 적극적인 참여와 활동을 전개하고자 한다.

간행물

  • 간행물명
    한국당과학회 학술대회
  • 간기
    연간
  • 수록기간
    2006~2022
  • 십진분류
    KDC 517 DDC 614

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