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SYM-4, Session I: Carbohydrate Chemistry, Chair: Injae Shin (Yonsei Univ.)

Glycosyltransferases from plants; sugar donor/acceptor selection

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  • 발행기관
    한국당과학회 바로가기
  • 간행물
    한국당과학회 학술대회 바로가기
  • 통권
    4th 2009 Annual Meeting of Korean Society for Glycoscience in 2009 (2009.11)바로가기
  • 페이지
    pp.11-12
  • 저자
    Joong-Hoon Ahn, Jung Na Ri, Kim Bong Gyu
  • 언어
    영어(ENG)
  • URL
    https://www.earticle.net/Article/A192498

※ 원문제공기관과의 협약기간이 종료되어 열람이 제한될 수 있습니다.

원문정보

초록

영어
Glycosylation of plant secondary metabolites is mediated by family 1 glycosyltransferase, called uridine-diphosphate (UDP)-dependent glycosyltransferase (UGT). The N-terminal of UGT recognizes the sugar acceptor and the C-terminal interacts with the sugar-donor. Molecular basis of selection of sugar donor in UGT is not clear. UGT78D2 from Arabidopsis thaliana (AtUGT78D2) transfers a glucose group of UDP-glucose to 3-hydroxyl group of quercetin. On the other hand, the other UGT (ATUGT78D3), which showed 80 % amino acid identity to AtUGT78D2, uses UDP-arabinose as a sugar donor to make quercetin 3-O-arabinodise. Analysis of sugar binding site reveals that five amino acids are different between two UGTs. To find out which amino acid affects to their UDP-sugar donor selectivity, site-directed mutagenesis was performed. One amino acid at the C-terminal of AtUGT78D3 turned out to be critical for the selectionof UDP-sugar. With modeled structures of two AtUGT followed by site-directed mutagenesis, structural basis of UDP-selectivity in UDP-dependent glycosyltransferase is elucidated. Alternation of regioselectivity of UGTs is also challenging area. In order to alter the regioselelctivity, PGT-3 was used. PGTs uses quercetin as substrate and transferrs a glucose to the 4’ hydroxyl group. However, PGT-3 transferred a glucose group to the 3-hydroxyl group of isorhamnetin. Molecular modeling and docking and site directed mutagenesis were carried out to engineer a PGT-3 having a specificity for isorhamnetin but not for quercetin. The engineered PGT-3 that have exclusive activity toward isorhamnetin will be described.

저자

  • Joong-Hoon Ahn [ Department of Bioscience & Biotechnology, Bio/Molecular Informatics Center, Konkuk University ]
  • Jung Na Ri [ Department of Bioscience & Biotechnology, Bio/Molecular Informatics Center, Konkuk University ]
  • Kim Bong Gyu [ Department of Bioscience & Biotechnology, Bio/Molecular Informatics Center, Konkuk University ]

참고문헌

자료제공 : 네이버학술정보

간행물 정보

발행기관

  • 발행기관명
    한국당과학회 [Korean Society for Glycoscience]
  • 설립연도
    2006
  • 분야
    의약학>약학
  • 소개
    본 학회는 화학, 생화학, 분자생물학, 미생물학, 식품공학, 의학, 약학, 유전공학 및 생물공학, 환경 및 기타 공업 등 전 분야의 탄수화물관련 이론과 기술을 연구 발전시키고 산학협동을 통해 이를 보급하여 국내 관련 산업의 발전 및 국민생활의 과학화에 기여하고자 하며, 이러한 목표와 비젼의 실현을 위해 회원들이 적극적인 참여와 활동을 전개하고자 한다.

간행물

  • 간행물명
    한국당과학회 학술대회
  • 간기
    연간
  • 수록기간
    2006~2022
  • 십진분류
    KDC 517 DDC 614

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