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O-GlcNAc Modification in various cellular events

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  • 발행기관
    한국당과학회 바로가기
  • 간행물
    한국당과학회 학술대회 바로가기
  • 통권
    2009 한국 당과학회 하계 학술대회 (2009.06)바로가기
  • 페이지
    pp.71-71
  • 저자
    Jeong Gu Kang, Sang Yoon Park, Suena Ji, Sujin Park, Insook Jang, Hyeon Gyu Seo, Yeon Jung Kim, Jin Won Cho
  • 언어
    영어(ENG)
  • URL
    https://www.earticle.net/Article/A192489

※ 원문제공기관과의 협약기간이 종료되어 열람이 제한될 수 있습니다.

원문정보

초록

영어
β-O-linkedN-acetylglucosamine(O-GlcNAc) is a nucleocytosolic post-translational modification on serine and threonine residues that is dynamically regulated by O-GlcNActransferase and O-GlcNAcase. Many proteins are O-GlcNAcylated in response to various cellular processes, including transcription, proliferation, apoptosis and signal transduction. So, we have studied the function of O-GlcNAc modification on several proteins. We found that O-GlcNAcylated NF-kB was translocated into nucleus and had increased transcriptional activity. We report increased O-GlcNAcylation in non-small cell lung carcinoma A549 cells and various other cells in response to glucose deprivation. Also we show that glycogen degradation in response to glucose deprivation provides a source for UDP-GlcNAc required for increased O-GlcNAcylation under this condition. we demonstrate that Snail is O-GlcNAcylated and adjacent-site occupancy inhibits phosphorylation by GSK-3, resulting in increased Snail stability and attenuation of E-cadherin proximal promoter activity and transcription level. Furthermore, Overexpression of OGT induces in vivo invasion program of epithelial cancer cells by Snail-dependent manner. O-GlcNAc modification seems to be involved in neurite outgrowth in cultured neuronal cells. O-GlcNAcylation is highly conserved, so we were able to find several novel proteins modified with O-GlcNAc in Drosophila S2 cell line. Also we found O-GlcNAcylated site in ncOGT outside of TPR by using Q-TOF MS. Now we focus on the activities and function of ncOGT by mutagenesis studies. As stated above, O-GlcNAcylation is related to many cellular metabolism. And we already have found the function of O-GlcNAc modification on several important proteins. We'll keep on concentrating on this interesting post-translational modification. If you have any interest, feel free to contact us.

저자

  • Jeong Gu Kang [ Department of Biology, Yonsei University ]
  • Sang Yoon Park [ Department of Biology, Yonsei University ]
  • Suena Ji [ Department of Biology, Yonsei University ]
  • Sujin Park [ Department of Biology, Yonsei University ]
  • Insook Jang [ Department of Biology, Yonsei University ]
  • Hyeon Gyu Seo [ Department of Biology, Yonsei University ]
  • Yeon Jung Kim [ Department of Biology, Yonsei University ]
  • Jin Won Cho [ Department of Biology, Yonsei University ]

참고문헌

자료제공 : 네이버학술정보

간행물 정보

발행기관

  • 발행기관명
    한국당과학회 [Korean Society for Glycoscience]
  • 설립연도
    2006
  • 분야
    의약학>약학
  • 소개
    본 학회는 화학, 생화학, 분자생물학, 미생물학, 식품공학, 의학, 약학, 유전공학 및 생물공학, 환경 및 기타 공업 등 전 분야의 탄수화물관련 이론과 기술을 연구 발전시키고 산학협동을 통해 이를 보급하여 국내 관련 산업의 발전 및 국민생활의 과학화에 기여하고자 하며, 이러한 목표와 비젼의 실현을 위해 회원들이 적극적인 참여와 활동을 전개하고자 한다.

간행물

  • 간행물명
    한국당과학회 학술대회
  • 간기
    연간
  • 수록기간
    2006~2022
  • 십진분류
    KDC 517 DDC 614

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