현재 위치
Home
Modeling Studies of an Exotype Alginate Lyase Atu3025 from Agrobacterium Tumefaciens Strain C58, a Member of Polysaccharide Lyase Family 15
-
- 발행기관
- 조선대학교 기초과학연구원 바로가기
-
- 간행물
- 통합자연과학논문집(구 조선자연과학논문집) KCI 등재후보 바로가기
-
- 통권
- 제3권 2호 (2010.06)바로가기
-
- 페이지
- pp.72-77
-
- 저자
-
- 언어
- 영어(ENG)
-
- URL
- https://www.earticle.net/Article/A153893
※ 기관로그인 시 무료 이용이 가능합니다.
4,000원
원문정보
초록
- 영어
- Alginate lyases, also known as alginases or alginate depolymerases, catalyze the degradation of alginate by a β-elimination mechanism that has yet to be fully elucidated. Alginate is a copolymer of α-L-guluronate (G) and its C5 epimer β-D-mannuronate (M), arranged as homopolymeric G blocks, M blocks, alternating GM or random heteropolymeric G/ M stretches. Almost all alginate lyases depolymerize alginate in an endolytical fashion via a β-elimination reaction. The alginate lyase Atu3025 from Agrobacterium tumefaciens strain C58, consisting of 776 amino-acid residues, is a novel exotype alginate lyase classified into polysaccharide lyase family 15. Till now there is no crystal structure available for this class of proteins. Since there is no template with high sequence identity, three-dimensional coordinates for exotype alginate lyase (PL 15 family) were determined using modeling methods (Comparitive modeling and Fold recognition). The structures were modeled using the X-ray coordinates from Heparinase protein family (PDB code: 3E7J). This enzyme (Atu3025) displays enzymatic activity for both poly-M and poly-G alginate. Since poly-M is widespread; docking of a tri-mannuronate against the modeled structure was performed. We identified some of those residues which are crucial for lyase activity. The results from this study should guide future mutagenesis studies and also provides a starting point for further proceedings.
목차
Abstract
1. Introduction
2. Materials and methods
2.1. Construction of the Homology Model
2.2. Fold Recognition
2.3. Molecular Docking
3. Results
3.1. Sequence Analysis of Exotype Alginate Lyase
3.2. Fold Recognition
3.3. Homology Modeling and Model Validation
3.4. Docking of Alginate Trimer into the Docking Site
5. Conclusion
References
키워드
Homology modeling Fold recognition Docking Alginate lyase저자
간행물 정보
발행기관
-
- 발행기관명
- 조선대학교 기초과학연구원 [The Natural Science Research Institute of Chosun]
- 설립연도
- 2008
- 분야
- 자연과학>자연과학일반
- 소개
- 본 연구원은 기초과학을 진흥하기 위한 연구·교육 및 그 보급을 목적으로 한다. 이 목적을 달성하기 위하여 다음 각 호의 사업을 수행한다. 1. 기초과학 제 분야에 관한 조사와 연구 2. 기초과학에 관한 학술행사(학술대회, 학술세미나, 심포지엄, 초청강연회 등) 개최 3. 학문후속세대 및 일반인을 위한 기초과학 교육 4. 기관지『조선자연과학논문지』 발간 5. 『자연과학연구총서』, 『자연과학번역총서』 등 단행본 발간 6. 기타 본 연구원의 목적과 관련된 사업
간행물
-
- 간행물명
- 통합자연과학논문집(구 조선자연과학논문집) [Journal of Integrative Natural Science]
- 간기
- 계간
- pISSN
- 2005-1042
- 수록기간
- 2008~2026
- 등재여부
- KCI 등재
- 십진분류
- KDC 405 DDC 505
이 권호 내 다른 논문 / 통합자연과학논문집(구 조선자연과학논문집) 제3권 2호
피인용수 : 0건 (자료제공 : 네이버학술정보)
함께 이용한 논문 이 논문을 다운로드한 분들이 이용한 다른 논문입니다.
출처 : 네이버학술정보
0개의 논문이 장바구니에 담겼습니다.