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동물 및 식물세포공학
Characterization of hGalT-CTLA4IgP Expressed in Transgenic Rice Suspension Cell Cultures
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- 발행기관
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- 간행물
- 한국생물공학회 학술대회 바로가기
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- 통권
- 2009 추계학술대회 및 국제심포지움 (2009.11)바로가기
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- 페이지
- pp.232-232
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- 저자
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- 언어
- 영어(ENG)
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- URL
- https://www.earticle.net/Article/A115275
※ 원문제공기관과의 협약기간이 종료되어 열람이 제한될 수 있습니다.
원문정보
초록
- 영어
- Transgenic plants are one of the promising protein production systems because they have several advantages including the capacity of post-translational modifications (PTMs). N-glycosylation is one of the most important PTMs related with the protein stability, serum half-life, and immune responses. Even though there are similarity in N-glycosylation mechanism between plant and mammalian cells, a little difference makes it difficult to develop therapeutic proteins in transgenic plant cells. Mammalianderived glycoproteins have penultimate β1,4-galactose and terminal sialic acid residues. On the other hand, plant-derived glycoproteins contain plant specific terminal β1,3-galactose, β1,2-xylose and α1,3-fucose residues.1) In this study, transgenic rice cells were transformed with human β1,4-galactosyltransferase (hGalT) gene for the production of more humanized galactose-extended human cytotoxic T-lymphocyte antigen 4-immunoglobulin (hCTLA4IgP).2) To investigate the effect of hGalT expression on the glycan structure of the recombinant protein, purified hGalT-CTLA4IgP was analyzed by Western blot and lectin affinoblot method using antibodies and glycan-specific lectins.3) We confirmed that hGalT in transgenic rice cells is not only functionally very active but also efficiently able
to change the glycan structure of the recombinant protein into a more human-compatible type.
Moreover, it was possible to interact with sialic acid residues and terminal galactose residues from hGalT-CTLA4IgP by in vitro sialylation. From these results, it is expected that enhanced in vivo halflife and protein stability of hCTLA4IgP with humanized glycan structures as well as reduced potential of immune response from much lower contents of xylose and fucose.
키워드
Recombinant therapeutic protein Plant cell cultures N-glycosylation beta1 4-galactosyltransferase저자
간행물 정보
발행기관
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- 발행기관명
- 한국생물공학회 [The Korean Society for Biotechnology and Bioengineering]
- 설립연도
- 1984
- 분야
- 공학>생물공학
- 소개
- 이 법인은 생물 공학의 발전과 보급에 이바지하고, 회원 상호 간의 연구 협력과 친목을 도모함을 목적으로 한다 1. 생물공학 분야의 발전을 위한 연구 협력 2. 생물공학의 실용화를 촉진시키기 위한 산학 협동 3. 학술연구 발표회, 강연회, 연수회 등 학술활동의 개최 4. 국,영문 학술지,소식지,학술회의 Proceedings 및 학술도서의 발간 5. 생물공학 발전을 위한 정책 건의 6. 기타 국제 교류 등 본 학회의 목적 달성을 위한 제반 활동
간행물
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- 간행물명
- 한국생물공학회 학술대회
- 간기
- 반년간
- 수록기간
- 1985~2013
- 십진분류
- KDC 476 DDC 576
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