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효소공학

Transglycosylation Activity of α-Glucosidase from Thermotoga maritima

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  • 발행기관
    한국생물공학회 바로가기
  • 간행물
    한국생물공학회 학술대회 바로가기
  • 통권
    2009 추계학술대회 및 국제심포지움 (2009.11)바로가기
  • 페이지
    pp.171-171
  • 저자
    Sarita PAUDEL, Hei Chan LEE, Jae Kyung SOHNG
  • 언어
    영어(ENG)
  • URL
    https://www.earticle.net/Article/A115064

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원문정보

초록

영어
α-glucosidase of Thermotoga maritima belongs to family 4 of the Glycosyl hydrolases. The enzyme α-glucosidase has the unusual property of requiring NAD+, divalent metal cations Mn2+ and reducing conditions (DTT) for activity. The gene aglS encoding 459 amino acid with 51 kDa was expressed under the control of the T7 promoter in Escherichia coli. It was found soluble form and thermo-stable up to 70oC. It showed hydrolyzing activity towards para-nitrophenyl-α-Dglucoside (pNP-α-Glc). The transglycosylation activity was tested using maltose and sucrose as donor and cyclodextrin as acceptor. The molecular mass of cyclodextrin containing two glycosyl moieties is seen in ESI/MS when maltose and sucrose was used as donor. The
further analysis is yet to be confirmed.

키워드

alpha-glucosidase Thermotoga maritima pNP-alpha-Glu

저자

  • Sarita PAUDEL [ Institute of Biomolecule Reconstruction (iBR). ]
  • Hei Chan LEE [ Institute of Biomolecule Reconstruction (iBR). ]
  • Jae Kyung SOHNG [ Institute of Biomolecule Reconstruction (iBR). ]

참고문헌

자료제공 : 네이버학술정보

간행물 정보

발행기관

  • 발행기관명
    한국생물공학회 [The Korean Society for Biotechnology and Bioengineering]
  • 설립연도
    1984
  • 분야
    공학>생물공학
  • 소개
    이 법인은 생물 공학의 발전과 보급에 이바지하고, 회원 상호 간의 연구 협력과 친목을 도모함을 목적으로 한다 1. 생물공학 분야의 발전을 위한 연구 협력 2. 생물공학의 실용화를 촉진시키기 위한 산학 협동 3. 학술연구 발표회, 강연회, 연수회 등 학술활동의 개최 4. 국,영문 학술지,소식지,학술회의 Proceedings 및 학술도서의 발간 5. 생물공학 발전을 위한 정책 건의 6. 기타 국제 교류 등 본 학회의 목적 달성을 위한 제반 활동

간행물

  • 간행물명
    한국생물공학회 학술대회
  • 간기
    반년간
  • 수록기간
    1985~2013
  • 십진분류
    KDC 476 DDC 576

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