The recombinant β-glycosidase from Sulfolobus acidocaldarius was purified by heat treatment and Hi-trap anion chromatography with a specific activity of 58.39 U mg-1 and identified as a single 54 kDa band on SDS-PAGE. The molecular mass of the native enzyme was 108 kDa as a dimer by gel filtration chromatograph. The maximum temperature and pH for β-glycosidase activity was 90ºC and 5.5 with pNP-glu, respectively. The half-lives of the enzyme at 70, 75, 80, 85, and 90ºC were 494, 453, 60, 9, and 0.2 h, respectively. The enzyme have broad substrate specificity to several aryl-glycosides of hydrolysis activity. The recombinant enzyme exhibited a higher transglycosylation activity for lactose as substrate than cellobiose, whereas higher hydrolysis activity for cellobiose.
한국생물공학회 [The Korean Society for Biotechnology and Bioengineering]
설립연도
1984
분야
공학>생물공학
소개
이 법인은 생물 공학의 발전과 보급에 이바지하고, 회원 상호 간의 연구 협력과 친목을 도모함을 목적으로 한다
1. 생물공학 분야의 발전을 위한 연구 협력
2. 생물공학의 실용화를 촉진시키기 위한 산학 협동
3. 학술연구 발표회, 강연회, 연수회 등 학술활동의 개최
4. 국,영문 학술지,소식지,학술회의 Proceedings 및 학술도서의 발간
5. 생물공학 발전을 위한 정책 건의
6. 기타 국제 교류 등 본 학회의 목적 달성을 위한 제반 활동