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효소공학 분야
Substrate Specificity of a Ribose 5-Phosphate Isomerase (RpiB) from Streptococcus pneumonia for Monosaccharides
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- 발행기관
- 한국생물공학회 바로가기
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- 간행물
- 한국생물공학회 학술대회 바로가기
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- 통권
- 2009 춘계학술대회 및 국제심포지움 (2009.04)바로가기
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- 페이지
- pp.131-131
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- 저자
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- 언어
- 영어(ENG)
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- URL
- https://www.earticle.net/Article/A104786
※ 원문제공기관과의 협약기간이 종료되어 열람이 제한될 수 있습니다.
원문정보
초록
- 영어
- Streptococcus pneumoniae was cloned and expressed in E.coli Er2566. The recombinant RpiB was purified by HisTrap HP chromatography. The enzyme exhibited maximal activity at pH 7.5 and 35°C, and its activity was independent of metal ions. The molecular mass of native RpiB was estimated to be 98.2 kDa as a tetramer using Sephacryl S-300 gel filtration. The enzyme showed specificity for aldose substrates possessing hydroxyl groups oriented in the same direction at the C2 and C3 positions such as L-lysose,L-talose, D-ribose, D-allose, Dgulose, D-xylose, and L-mannose. Especially, the RpiB exhibited high enzyme activity for the L-form aldoses such as L-lyxose and L-talose among various aldoses. The catalytic efficiency (kcat/Km) of RpiB for L-lyxose and L-talose were 3.86 and 1.2 mM-1s-1, respectively. Recently, L-form sugars have been increased the interest as a potential functional material in the food and pharmaceutical industry. Thus, it is suggested strongly that of RpiB from Streptococcus pneumonia is applied usefully for the production of L-form sugars.
키워드
Rare sugars Monosaccharides Ribose 5-phosphate isomerase Streptococcus pneumonia저자
간행물 정보
발행기관
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- 발행기관명
- 한국생물공학회 [The Korean Society for Biotechnology and Bioengineering]
- 설립연도
- 1984
- 분야
- 공학>생물공학
- 소개
- 이 법인은 생물 공학의 발전과 보급에 이바지하고, 회원 상호 간의 연구 협력과 친목을 도모함을 목적으로 한다 1. 생물공학 분야의 발전을 위한 연구 협력 2. 생물공학의 실용화를 촉진시키기 위한 산학 협동 3. 학술연구 발표회, 강연회, 연수회 등 학술활동의 개최 4. 국,영문 학술지,소식지,학술회의 Proceedings 및 학술도서의 발간 5. 생물공학 발전을 위한 정책 건의 6. 기타 국제 교류 등 본 학회의 목적 달성을 위한 제반 활동
간행물
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- 간행물명
- 한국생물공학회 학술대회
- 간기
- 반년간
- 수록기간
- 1985~2013
- 십진분류
- KDC 476 DDC 576
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