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초록

영어

Membrane-bound alcohol dehydrogenase(ADH) was purified to homogeneity from the acetic acid producing bacteria, Acetobacter sp. CS5. The enzyme was solubilized and extracted with Trition-X and purified using the DEAE-Sephacel chromatography and Sephacryl S-200 chromatography. The enzyme was purified to 14-fold with a yield of 15%. The molecular weight of the purified enzyme was to be 332 KDa. SDS-PAGE of the enzyme showed three subunits with molecular weights of 79 KDa, 49KDa and 46K Da. It indicated that enzyme consisted of three subunits of the 79 KDa, two subunits of the 49 KDa and. 46 KDa, respectively. The apparent Km value for ethanol was 0.77 mM and the optimum pH and temperature was 4.0-5.0 and 35, respectively.

한국어

초산생성 미생물인 분리균주 Acetobacter sp. CS5로부터 alcohol dehydrogenase(ADH)를 순수분리하였다. 이 효소는 Triton-X로 solubilization시킨 후 DEAE-Sephacel chromatography와 Sephacryl S-200 chromatography에 의해서 순수 분리되었다. 그 결과 15%의 수율과 14배의 정제된 효소를 얻었다. 정제된 효소의 분자량은 322 KDa으로 측정되었다. 또한 SDS-PAGE상에서는 분자량이 79 KDa, 49 KDa, 46KDa인 3개의 band를 확인하였고, 3분자의 79 KDa 소단위체와 각각 1분자인 49 KDa과 46 KDa인 소단위체로 이루어졌음을 확인하였다. 에탄올에 대한 Km값은 0.77 mM이었으며 최적 pH와 온도는 각각 4.0~5.0과 35이였다.

목차

서론
 재료 및 방법
  사용균주 및 배지
  Alcohol Dehydrogenase 활성 측정
  단백질 정량
  Alcohol Dehydrogenase의 정제
  Alcohol Dehydrogenase의 특성
 결과 및 고찰
  Alcohol Dehydrogenase의 정제
  분자량 측정
  효소의 기질 특이성
  효소활성의 최적 온도의 최적 pH
  금속이온의 영향
  Km 값 결정
 요약
 감사
 참고문헌

키워드

저자

• 김춘성 [ Kim, Chun-Seong | 조선대학교 대학원 유전자과학과 ]
• 송규영 [ Song, Gyu-Yeong | 조선대학교 대학원 유전자과학과 ]
• 김성준 [ Kim, Seong-Jun | 조선대학교 대학원 유전자과학과 ]
• 김호상 [ Kim, Ho-Sang | 조선대학교 대학원 유전자과학과 ]
• 박현균 [ Park, Hyeon-Gyun | 조선대학교 대학원 유전자과학과 ]
• 이숙영 [ Lee, Suk-Yeong | 동신대학교 ]
• 박종필 [ Park, Jong-Pil | 동아인제대학 식품가공과 ]

참고문헌

발행기관

간행물

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• 간행물명

  KSBB Journal

• 간기

  격월간

• pISSN

  1225-7117

• 수록기간

  2009~2013

• 십진분류

  KDC 476 DDC 576