A B-fructofuranosidase of garlic (Allium sativum L. ; Seosan) was purified by ammonium sulfate fractionation and gel filtration chromatography with a recovery of 8.3%. The molecular mass of the purified enzyme was estimated to be 79kDa by SDS-PAGE, which revealed two subunits of 41kDa and 38kDa. Maximum enzyme activity was observed at pH 5.0 and 40℃ and the enzyme was stable over the pH range of 4.0-6.0 and below 50℃. The Km value for sucrose was 15.5mM and the enzyme activity was significantly inhibited by bivalent metal ions(Hg2+, Cu2+, Cd2+) and EDTA.
목차
서론 재료 및 실험방법 재료 효소의 추출 및 정제 효소활성 및 단백질 함량 측정 순도 및 분자량 측정 Kinetics 측정 결과 및 고찰 Invertase의 정제 분자량 작용온도와 열 안정성 작용 pH와 pH 안정성 금속이온의 영향 Kinetics 요약 참고문헌
키워드
purification-frutofuranosidasegarlic(Allium sativum L.)
저자
이종수 [ Jong-Soo Lee | 배재대학교 유전공학과 ]
Corresponding Author
한국생물공학회 [The Korean Society for Biotechnology and Bioengineering]
설립연도
1984
분야
공학>생물공학
소개
이 법인은 생물 공학의 발전과 보급에 이바지하고, 회원 상호 간의 연구 협력과 친목을 도모함을 목적으로 한다
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2. 생물공학의 실용화를 촉진시키기 위한 산학 협동
3. 학술연구 발표회, 강연회, 연수회 등 학술활동의 개최
4. 국,영문 학술지,소식지,학술회의 Proceedings 및 학술도서의 발간
5. 생물공학 발전을 위한 정책 건의
6. 기타 국제 교류 등 본 학회의 목적 달성을 위한 제반 활동