Microbacterium barkeri KCCM 10507 및 Paenibacillus amylolyticus KCCM 10508에서 분비되는 PVA 분해 효소의 특성 연구
Characterization of PVA Degrading Enzymes from Microbacterium barkeri KCCM 10507 and Paenibacillus amylolyticus KCCM 10508
The purpose of this study is to search the characteristics of PVA degrading enzymes which were obtained from Microbacterium barkeri KCCM 10507 and Paenibacillus amylolyticus KCCM 10508, respectively. As a result of the PVA degrading test using crude enzymes, the activity of SAO (secondary alcohol oxidase) was maximized after 2 or 3 days from start of the test, while the activity of BDH (β-diketone hydrolase) was gradually increased during the test. Activities of them were maintained in the presence of PVA, but as PVA was gradually degraded, their activity was decreased. PVA was inoculated again into the media, their activity was revealed. This result indicated that above two different enzymes were closely connected with PVA degradation and PVA was degraded by activity of SAO and BDH. Maximum activity of them was 1.5-1.8 unit for SAO and 1.5-2.0 unit for BDH under 35℃ and pH 7.8-8.8, respectively.
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본 연구의 목표는 새롭게 분리한 두 종의 균주 Microbacterium barkeri KCCM 10507과 Paenibacillus amylolyticus KCCM 10508 에서 분비되는 PVA 분해 효소의 특성을 알아보고자 하였다. 상기 두 종의 균주로부터 얻은 crude enzyme을 사용하여 PVA 분해 시험을 진행한 결과, SAO의 활성은 시험 시작 후 2일 혹은 3일 후 최대를 보인 반면, BDH의 활성은 시험 내내 점차 증가하는 경향을 보였다. 또한, 배지 내에 PVA가 존재하면 이들 효소의 활성이 유지되었으나, PVA가 배지에서 완전히 사라지게 되면, PVA 분해 효소의 활성도 사라졌다. 배지에 다시 PVA를 주입하면 이들 효소의 활성이 다시 나타났다. 이 결과를 통해 상기 두 종의 효소는 PVA 분해와 밀접한 관계가 있음을 알 수 있었고, PVA는 SAO와 BDH의 활성에 의해 분해된다는 것을 알 수 있었다.
목차
Abstract 서론 재료 및 방법 사용 균주 사용 배지 효소 분석 효소의 활성 측정 효소에 의한 PVA 분해 결과 및 고찰 요약 REFERENCES
한국생물공학회 [The Korean Society for Biotechnology and Bioengineering]
설립연도
1984
분야
공학>생물공학
소개
이 법인은 생물 공학의 발전과 보급에 이바지하고, 회원 상호 간의 연구 협력과 친목을 도모함을 목적으로 한다
1. 생물공학 분야의 발전을 위한 연구 협력
2. 생물공학의 실용화를 촉진시키기 위한 산학 협동
3. 학술연구 발표회, 강연회, 연수회 등 학술활동의 개최
4. 국,영문 학술지,소식지,학술회의 Proceedings 및 학술도서의 발간
5. 생물공학 발전을 위한 정책 건의
6. 기타 국제 교류 등 본 학회의 목적 달성을 위한 제반 활동