The effects of chemical modification on the enzymes' stability in polar organic solvents were studied with subtilisin Carlsberg in dimethylformamide-water mixtures as a model system. Three out of nine lysine residues of subtilisin Carlsberg were coupled to either trimellilic or pyromellitic anhydrides thereby, for each lysine residue modified, resulting in the net replacement of one basic amino group by two or three acidic carboxyl groups, respectively. In water at 60℃, both trimellitic and pyromellitic anhydride-modified subtilisin Carlsberg showed increased thermostability by 2.6 times and 1.6 times, respectively, as compared to that of unmodified enzyme. In 70% dimethylformamide at 25℃, however, only pyromellitic acrid was shown to enhance the stability of subtilisin Carlsberg by 5.5 times increasing the half life time of irreversible inactivation from 4.9hr for unmodified enzyme to 27.8hr for modified enzyme.
목차
ABSTRACT 서론 재료 및 방법 사용된 효소 및 시약 활성효소 농도의 측정 아미노기 농도의 측정 효소의 화학적 변환 효소의 활성 측정 효소의 안정성 측정 결과 및 고찰 효소의 화학적 변환 및 반응성 변화 효소의 DMF용액에서의 안정성 요약 감사 사용기호 참고문헌
한국생물공학회 [The Korean Society for Biotechnology and Bioengineering]
설립연도
1984
분야
공학>생물공학
소개
이 법인은 생물 공학의 발전과 보급에 이바지하고, 회원 상호 간의 연구 협력과 친목을 도모함을 목적으로 한다
1. 생물공학 분야의 발전을 위한 연구 협력
2. 생물공학의 실용화를 촉진시키기 위한 산학 협동
3. 학술연구 발표회, 강연회, 연수회 등 학술활동의 개최
4. 국,영문 학술지,소식지,학술회의 Proceedings 및 학술도서의 발간
5. 생물공학 발전을 위한 정책 건의
6. 기타 국제 교류 등 본 학회의 목적 달성을 위한 제반 활동