Membrane-bound alcohol dehydrogenase(ADH) was purified to homogeneity from the acetic acid producing bacteria, Acetobacter sp. KM. The enzyme was solubilized and extracted with Triton X-100 and purified using the Mono-Q ion exchange chromatography and Superose 12 gel filtration chromatography. The enzyme was purified to 12-fold with a yield of 30%. The molecular weight of the purified enzyme was to be 335 KDa. SDS-PAGE of the enzyme showed two subunits with molecular weights of 79 KDa and 49 KDa. It indicated that the enzyme consisted of three subunits of the 79 KDa and two subunits of the 49 KDa. The purified .ADH preferentially oxidized straight chain aliphatic alcohol except methanol. Formaldehyde, acetaldehyde and glutaraldehyde were also oxidized. The apparent Km for ethanol was 1.04 mM and the optimum pH and temperature were 5.0∼6.0 and 32, respectively. V2O5 and divalent cation such as ZnCl2 and NiCl2 inhibited enzymatic activity.
목차
ABSTRACT 서론 재료 및 방법 사용 균주 및 배지 Alcohol Dehydrogenase 활성도 측정 단백질 정량 Alcohol Dehydrogenase 의 정제 Gel Filtration Chromatography에 의한 분자량 결정 단백질의 전기영동 효소의 기질 특이성 효소활성의 최적 온도와 최적 pH 금속이온 및 화합물의 영향 Km값 결정 결과 Alcohol Dehydrogenase의 정제 분자량 측정 효소의 기질특이성 효소활성의 최적 온도와 최적 pH 금속이온의 영향 Km값 결정 고찰 요약 감사 참고문헌
한국생물공학회 [The Korean Society for Biotechnology and Bioengineering]
설립연도
1984
분야
공학>생물공학
소개
이 법인은 생물 공학의 발전과 보급에 이바지하고, 회원 상호 간의 연구 협력과 친목을 도모함을 목적으로 한다
1. 생물공학 분야의 발전을 위한 연구 협력
2. 생물공학의 실용화를 촉진시키기 위한 산학 협동
3. 학술연구 발표회, 강연회, 연수회 등 학술활동의 개최
4. 국,영문 학술지,소식지,학술회의 Proceedings 및 학술도서의 발간
5. 생물공학 발전을 위한 정책 건의
6. 기타 국제 교류 등 본 학회의 목적 달성을 위한 제반 활동