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진화적 유연관계 분석을 통한 Aspergillus niger LK의 Epoxide Hydrolase의 특성분석
Molecular Characterization of Epoxide Hydrolase from Aspergillus niger LK using Phylogenetic Analysis

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  • 발행기관
    한국생물공학회 바로가기
  • 간행물
    KSBB Journal KCI 등재 바로가기
  • 통권
    제19권 제1호 (2004.02)바로가기
  • 페이지
    pp.42-49
  • 저자
    이은열, 이수정, 이지원, 김희숙
  • 언어
    한국어(KOR)
  • URL
    https://www.earticle.net/Article/A101310

※ 원문제공기관과의 협약기간이 종료되어 열람이 제한될 수 있습니다.

원문정보

초록

영어
A gene coding for epoxide hydrolase (EH) of Aspergillus niger LK, a fungus possessing the enantioselective hydrolysis activity for racemic epoxides, was characterized by phylogenetic analysis. The deduced protein of A. niger LK epoxide hydrolase shares significant sequence similarity with several bacterial EHs and mammalian microsomal EHs (mEH) and belongs to the α/β hydrolase fold family. EH from A. niger LK had 90.6% identity with 3D crystal structure of lqo7 in Protein Data Bank. Sequence comparison with other source EHs suggested that Asp192, Asp348 and His374 constituted the catalytic triad. Based on the multiple sequence comparison of the functional and structural domain sequence, the phylogenetic tree between relevant epoxide hydrolases from various species were reconstructed by using Neighbor-Joining method. Genetic
distances were so far as 1.841~2.682 but characteristic oxyanion hole and catalytic triad were highly conserved, which means they have diverged from a common ancestor.
한국어
Racemic epoxide에 대한 입체선택적 가수분해능을 가지고 있는 곰팡이, Aspergillus niger LK로부터 epoxide hydrolase(EH, EC 3.3.2.3) 유전자의 진화적 유연관계 분석을 행하였다. A. niger LK의 EH 염기서열로부터 유추한 EH 단백질 아미노산 서열은 여러 박테리아의 EH들 및 포유동물의 microsomal EH들과 유의적인 유사성을 가지고 있었으며 α/β hydrolase fold family에 속하였다. A. niger LK의 EH 단백질의 입체구조예측은 Protein Data Bank에 수록된 lqo7의 3D결정구조와 90.6% identity를 가지는 것으로 나타났으며 다른 EH들의 아미노산 서열비교를 행한 결과 Asp192, Asp348 및 His374이 atalytic triad를 구성하고 있는 것으로 추정되었다. 여러 생물종의 EH서열을 기능적 및 구조적 omain 서열을
기초로 하여 multiple sequence alignment를 행하고 Neighbor-Joining/UPGMA method를 이용하여 계통수를 복원한 결과 다른 생물종들의 EH와의 진화거리는 서로 1.841~2.682로 멀었으나 EH의 기능을 가지기 위한 oxyanion hole 및 α/β hydrolase fold family의 catalytic triad는 잘 보존되고 있어 공
통조상으로부터 진화되어 왔음을 알 수 있었다.

목차

Abstract
 서론
 재료 및 방법
  EH 단백질의 입체구조학적 비교․분류
  EH에 보존된 Domain 특성 분석
  EH의 진화적 유연관계 분석
 결과 및 고찰
  A. niger 유래의 EH 단백질의 입체구조학적 비교․분류
  입체구조의 유사성
  EH에 보존된 Domain 특성 분석
  A. niger LK의 EH의 진화적 유연관계
  EH의 단백질 특성분석 및 진화적 유연관계 분석의 유용성
 요약
 REFERENCES

키워드

Aspergillus niger enantioselective hydrolysis epoxide hydrolase phylogenetic analysis

저자

  • 이은열 [ Eun Yeol Lee | 경성대학교 공과대학 식품공학과 ]
  • 이수정 [ Soo Jung Lee | 경성대학교 공과대학 식품공학과 ]
  • 이지원 [ Ji Won Lee | 경성대학교 공과대학 식품공학과 ]
  • 김희숙 [ Hee Sook Kim | 경성대학교 공과대학 식품공학과 ] Corresponding author

참고문헌

자료제공 : 네이버학술정보

간행물 정보

발행기관

  • 발행기관명
    한국생물공학회 [The Korean Society for Biotechnology and Bioengineering]
  • 설립연도
    1984
  • 분야
    공학>생물공학
  • 소개
    이 법인은 생물 공학의 발전과 보급에 이바지하고, 회원 상호 간의 연구 협력과 친목을 도모함을 목적으로 한다 1. 생물공학 분야의 발전을 위한 연구 협력 2. 생물공학의 실용화를 촉진시키기 위한 산학 협동 3. 학술연구 발표회, 강연회, 연수회 등 학술활동의 개최 4. 국,영문 학술지,소식지,학술회의 Proceedings 및 학술도서의 발간 5. 생물공학 발전을 위한 정책 건의 6. 기타 국제 교류 등 본 학회의 목적 달성을 위한 제반 활동

간행물

  • 간행물명
    KSBB Journal
  • 간기
    격월간
  • pISSN
    1225-7117
  • 수록기간
    2009~2013
  • 십진분류
    KDC 476 DDC 576

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