α-lactalbumin and β-lactoglobulin in whey proteins were separated by high performance membrane chromatography (HPMC). The separation mechanism involved anion-exchange, and the stationary phase was anion CIM (Convective Interaction Media) DEAE, QA disk and cation exchanger SO3(16×3 mm). Two types of mobile phase were used, buffer A (20 mM Tris-HCI, pH 7.3) and buffer B(buffer A + 1 M NaCl). As the amount of NaCl dissolved in buffer linearly increased, which enabled a gradient elution mode. The optimum mobile phase and operating condition (Buffer A/Buffer B = 100/0 - 30/70 vol%, gradient time 1 min, 30/70 - 10/90 vol.%, gradient time 2 min) were experimentally determined. In this experimental condition, α-lactalbumin, β-lactoglobulin were separated within 5 min at a mobile phase flow rate of 4 mL/min.
한국어
유청 단백질 중에서 α-lactalbumin, β-lactoglobulin를 고성능 막 크로마토그래피를 이용하여 분리하는 것이다. 분리 메카니즘은 음이온 교환작용이며 고정상은 CIM DEAE, QA, SO3 disk (16×3 mm)을 사용하였다. 이동상은 buffer A(20 mM Tris-HCI, pH 7.3)와 buffer B (buffer A + 1 M NaCl)를 사용하였으며 α-lactalbumin, β-lactoglobulin를 분리하기 위해서 구배용매 조성법을 사용하였다. 각 이동상의 조 성에 따른 최적의 이동상 조성(Buffer A/Buffer B=100/0 - 30/70 vol%, gradient time 1 min, 30/70 - 10/90 vol%, gradient time 2 min)을 실험적으로 얻었고 4 ml/min의 이동상 유속에서 3분내에 α-lactalbumin, β-lactoglobulin를 분리 할 수 있었다. 유청 단백질 중에 α-lactalbumin, β-lactoglobulin을 HPMC을 적용하여 분리하였고, 유청 단백질의 기능적 성질, 분리 방법에 대해 알아보았다.
목차
Abstract 서론 재료 및 방법 실험재료 실험기기 실험방법 결과 및 고찰 요약 REFERENCES
키워드
HPMCmonolithanion-exchangewhey protein α-lactalbuminβ-lactoglobulinbuffer concentrationL
한국생물공학회 [The Korean Society for Biotechnology and Bioengineering]
설립연도
1984
분야
공학>생물공학
소개
이 법인은 생물 공학의 발전과 보급에 이바지하고, 회원 상호 간의 연구 협력과 친목을 도모함을 목적으로 한다
1. 생물공학 분야의 발전을 위한 연구 협력
2. 생물공학의 실용화를 촉진시키기 위한 산학 협동
3. 학술연구 발표회, 강연회, 연수회 등 학술활동의 개최
4. 국,영문 학술지,소식지,학술회의 Proceedings 및 학술도서의 발간
5. 생물공학 발전을 위한 정책 건의
6. 기타 국제 교류 등 본 학회의 목적 달성을 위한 제반 활동