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Probing the Substrate Specificity of nitrilase from Rhodococcus rhodochrous Tg1-A6 by Site-directed Mutagenesis
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- 발행기관
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- 간행물
- 한국생물공학회 학술대회 바로가기
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- 통권
- 2007 추계학술대회 및 국제심포지엄 (2007.10)바로가기
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- 페이지
- pp.21-21
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- 저자
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- 언어
- 영어(ENG)
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- URL
- https://www.earticle.net/Article/A100145
※ 원문제공기관과의 협약기간이 종료되어 열람이 제한될 수 있습니다.
원문정보
초록
- 영어
- Molecular modeling and site-directed mutagenesis were used to probe the molecular determinants of substrate specificity for aliphatic and aromatic nitriles of nitrilase from Rhodococcus rhodochrous tg1-A6. Ten putative expected substrate-binding residues within 4.5 Å of active site were replaced with respective Ala and then only the substitution of position 142 resulted in the high activity at aromatic substrates but no activity at aliphatic substrates. When Tyr-142 was further mutated to glycine, valine, leucine, isoleucine, serine, asparagine, arginine, aspartic acid and phenylalanine respectively, interestingly uncharged and smaller amino acid substituted mutants exhibited higher catalytic efficiency with aromatic substrates than the wild-type enzyme exhibited. Whereas smaller amino acid substituted mutants had no activity on aliphatic substrates. These results Tyr-142 position modulated substrate specificity of aromatic
and aliphatic substrates.
저자
간행물 정보
발행기관
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- 발행기관명
- 한국생물공학회 [The Korean Society for Biotechnology and Bioengineering]
- 설립연도
- 1984
- 분야
- 공학>생물공학
- 소개
- 이 법인은 생물 공학의 발전과 보급에 이바지하고, 회원 상호 간의 연구 협력과 친목을 도모함을 목적으로 한다 1. 생물공학 분야의 발전을 위한 연구 협력 2. 생물공학의 실용화를 촉진시키기 위한 산학 협동 3. 학술연구 발표회, 강연회, 연수회 등 학술활동의 개최 4. 국,영문 학술지,소식지,학술회의 Proceedings 및 학술도서의 발간 5. 생물공학 발전을 위한 정책 건의 6. 기타 국제 교류 등 본 학회의 목적 달성을 위한 제반 활동
간행물
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- 간행물명
- 한국생물공학회 학술대회
- 간기
- 반년간
- 수록기간
- 1985~2013
- 십진분류
- KDC 476 DDC 576
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